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.1998年6月26日;273(26):15883-6.
doi:10.1074/jbc.273.26.15883。

CXC-趋化因子受体4的自发和配体诱导贩运

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CXC-趋化因子受体4的自发和配体诱导贩运

N I塔拉索娃等。 生物化学杂志. .
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摘要

由CXC趋化因子受体4(CXCR4)和绿色荧光蛋白(GFP)组成的嵌合蛋白用于实时研究稳定转导的HeLa、U-937、CEM和NIH/3T3细胞中的受体定位和运输。CXCR4-GFP作为介导人类免疫缺陷病毒(HIV)进入的共受体具有完全活性。发现CXCR4和CXCR4-GFP都经历了显著的自发内吞作用。CD4阳性细胞的质膜上仅发现51.5+/-7.8%的受体分子,CD4阴性HeLa细胞中发现43.9+/-8.5%的受体分子;U-937细胞中发现75.6+/-9.7%的受体分子、CEM细胞中发现72.5+/-7.9的受体分子。NIH/3T3细胞中几乎没有发现受体分子。基质细胞衍生因子-1α诱导细胞表面受体分子的快速内吞。CXCR4的很大一部分在配体结合时靶向溶酶体,内部化的CXCR4再循环无效。只有约30%的受体分子在HeLa细胞中再循环回细胞表面,5%在U937细胞中再循环,10%在CEM细胞中再循环。这表明趋化因子对HIV感染的保护作用不仅可归因于对结合的竞争,还可归因于细胞表面的共受体分子的耗尽。合胞体诱导/嗜淋巴细胞HIV-1株的包膜糖蛋白gp120可诱导CXCR4在CD4阴性和CD4阳性细胞中快速内化,表明gp120是CXCR4的高亲和力配体。

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