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。1998年4月14日；37(15):5296-304.

doi:10.1021/bi972592c。

rho蛋白的葡萄糖基化和ADP核糖基化：对核苷酸结合、GTPase活性和效应物偶联的影响

P塞尔¹, G约瑟夫, H轻轻, 我只是, E选择, K阿克托利斯

附属公司

附属

¹德国弗莱堡Hermann-Herder-Strasse 5，D-79104，阿尔伯特·卢德维希斯·弗莱堡大学药学与毒理学研究所（Institute für Pharmakologie und Toxikologie der Albert-Ludwigs-Universityät Freiburg）。

PMID： 9548761
DOI（操作界面）： 10.1021/bi972592c

rho蛋白的葡萄糖基化和ADP核糖基化：对核苷酸结合、GTPase活性和效应物偶联的影响

P塞尔等。生物化学。 1998。

。1998年4月14日；37(15):5296-304.

doi:10.1021/bi972592c。

作者

P小时¹, G约瑟夫, H轻轻, 我只是, E选择, K阿克托利斯

附属

¹德国弗莱堡Hermann-Herder-Strasse 5，D-79104，阿尔伯特·卢德维希斯·弗莱堡大学药学与毒理学研究所（Institute für Pharmakologie und Toxikologie der Albert-Ludwigs-Universityät Freiburg）。

PMID： 9548761
DOI（操作界面）： 10.1021/bi972592c

摘要

我们研究了艰难梭菌毒素B在苏氨酸-35和-37处对RhoA、Rac1和Cdc42的糖基化作用对核苷酸结合、GTPase活性和效应物偶联的影响，并将这些结果与肉毒梭菌C3转移酶催化的RhoA在天冬酰胺-41处的ADP核糖基化进行了比较。虽然糖基化和ADP核糖基化对RhoA、Rac1和Cdc42的GDP释放没有重大影响，但通过糖基化，Rho蛋白的GTPgammaS释放速率增加了3-6倍。ADP核糖基化使GTPgammaS释放速率降低约50%。葡萄糖基化使GTPase的固有活性降低3-7倍，并完全阻断Rho-GAP对GTPase刺激。相反，ADP核糖基化略微增加GTPase活性（约2倍），对GAP刺激GTPase没有主要影响。虽然ADP核糖基化不影响RhoA与蛋白激酶N结合域的相互作用，但糖基化抑制了这种相互作用。Rac1的葡萄糖基化显著降低了其支持吞噬细胞超氧化物生成NADPH氧化酶激活的能力。葡萄糖基化Rac1不干扰未修饰Rac1对NADPH氧化酶的激活，即使存在明显的摩尔过量，也表明它不能竞争一个共同的效应器。数据表明，糖基化对小GTPase的功能失活主要是由抑制GTPase-效应蛋白相互作用引起的。

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