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.1998年4月17日；273（16）：9443-9。
doi:10.1074/jbc.273.16.9443。

α-同核蛋白二级结构与合成膜结合后的稳定性

W S戴维森 1, 乔纳斯, D F克莱顿, J M乔治
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α-同核蛋白二级结构与合成膜结合后的稳定性

W S戴维森等。 生物化学杂志. .
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摘要

α-Synuclein是一种功能未知的高度保守突触前蛋白。该蛋白的突变与人类帕金森病有因果关系，正常蛋白是该病特征性神经元内包涵体（路易体）的丰富成分。alpha-Synuclein也是阿尔茨海默病细胞外斑块内在成分的前体。α-同核蛋白序列主要由退化的11-残基重复序列组成，使人想起可交换载脂蛋白的两亲性α-亲缘结构域。我们假设α-同核蛋白应与磷脂双层结合，这种脂质结合应稳定蛋白质中的α-螺旋二级结构。我们报道，α-突触核蛋白与含有酸性磷脂的小单层磷脂囊泡结合，但不与带净中性电荷的囊泡结合。我们进一步表明，该蛋白优先与直径较小（20-25 nm）的囊泡相结合，而不是与较大（约125 nm）的小囊泡相关联。脂质结合伴随着α诱导率从3%增加到约80%。这些观察结果与突触前末端囊泡功能的作用一致。

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