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.1997年11月14日;272(46):29200-6.
doi:10.1074/jbc.272.46.29200。

共变异构体蛋白β’-COP,一种蛋白激酶塞普西隆的选择性结合蛋白(RACK)

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共变异构体蛋白β’-COP,一种蛋白激酶塞普西隆的选择性结合蛋白(RACK)

M Csukai先生等。 生物化学杂志. .
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摘要

活化蛋白激酶C(PKC)同工酶的独特亚细胞定位是通过其与同工酶特异性RACKs(活化C激酶受体)的结合介导的。我们的实验室之前已经分离出一种这样的蛋白RACK1,并证明该蛋白对PKCbeta具有特异性。我们最近表明,PKCepsilon上的PKCepsilion RACK结合位点至少有一部分位于该同工酶的独特V1区域内(Johnson,J.A.,Gray,M.O.,Chen,C.-H.,and Mochly-Rosen,D.(1996)J.Biol。化学。271, 24962-24966). 在这里,我们使用PKCepsilon V1区域克隆了一个PKCepsilion选择性RACK,该RACK被鉴定为COPI共变异蛋白,beta'-COP。与RACK1类似,beta'-COP包含WD40基序的七个重复序列,并满足先前为RACK制定的标准。激活的PKCepsilon与心肌细胞中的β’-COP共定位,并以β’-CPO依赖的方式与高尔基体膜结合。以前曾提出PKC在控制分泌中的作用,但这是首次报道PKCepsilon与参与囊泡运输的蛋白质直接蛋白/蛋白质相互作用。

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