.1997年10月31日；273(3):646-57.
doi:10.1006/jmbi.1997.1334。
PA700和调节蛋白对蛋白酶体的结构和功能影响
附属公司
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- 1美国密苏里州堪萨斯城密苏里大学生物科学学院（邮编：64110）。
剪贴板中的项目
PA700和调节蛋白对蛋白酶体的结构和功能影响
G M亚当斯等。
分子生物学杂志.
.
.1997年10月31日；273(3):646-57.
doi:10.1006/jmbi.1997.1334。
附属
- 1美国密苏里州堪萨斯城密苏里大学生物科学学院（邮编：64110）。
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摘要
主要胞内蛋白酶蛋白酶体的蛋白水解活性的控制和靶向性是通过各种调节蛋白复合体来实现的，这些复合体可能与蛋白酶体形成高阶组装体。蛋白水解活性激活剂PA700已被证明对蛋白酶体的肽酶活性具有ATP依赖性刺激作用，另一种蛋白质因子调节剂进一步增强了PA700的作用。这里我们表明，添加PA700使蛋白酶体具有裂解泛素化蛋白质的能力，这一特性与之前分离的蛋白酶体的26S形式有关。调节剂进一步刺激这种特异性活动，而不单独对蛋白酶体产生任何此类影响。使用电子显微镜，我们发现PA700的加入导致蛋白酶体一端或两端出现蛋白质“帽”，形成与26 S蛋白酶体无法区分的结构。定量无帽、单帽和双帽复合物的数量表明PA700与蛋白酶体两端的结合具有协同性。添加调节剂蛋白不会进一步进行电子显微镜可以检测到的结构修饰，但确实会导致在PA700的过饱和浓度下可见的封端复合物数量增加。因此，PA700在功能和结构上将蛋白酶体转化为26S形式，调节剂促进了这种转化，显然与生成的复合物没有稳定的联系。
版权所有1997 Academic Press Limited。
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