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.1997年7月1日;343(1):55-62.
doi:10.1006/abbi.1997.9966。

海胆卵提取物中MAPKAPK同源物(MAPKAPK-4)作为肌球蛋白II调节性轻链激酶的鉴定

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海胆卵提取物中MAPKAPK同源物(MAPKAPK-4)作为肌球蛋白II调节性轻链激酶的鉴定

S小松等人。 Arch Biochem生物物理. .

摘要

我们从海胆(Hemicentrotus pulcherrimus)中鉴定并克隆了哺乳动物有丝分裂原激活蛋白激酶激活蛋白激酶(MAPKAPK)-2和-3的同源物。获得的cDNA克隆由350个氨基酸残基组成,这些氨基酸残基包含MAPK磷酸化位点和其C末端结构域的二分核定位信号位点。该克隆与人MAPKAPK-2和-3的氨基酸残基同源性分别为65.4%和66.7%。系统发育分析表明,该同源物可分为一个独特的MAPKAPK组,因此,鉴定出的同源物被命名为MAPKAPK-4。利用重组谷胱甘肽S-转移酶(GST)-MAPKAPK-4融合蛋白进行生化表征。GST-MAPKAPK-4的蛋白激酶活性被MAPK激活,这使得该激酶能够在体外磷酸化糖原合成酶N末端肽和肌球蛋白II的调节轻链。Northern blot分析表明,MAPKAPK-4在海胆胚胎发育过程中始终表达。这些观察结果表明,MAPKAPK-4可能在海胆发育过程中对肌球蛋白II活性的调节中发挥重要作用。

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