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.1997年2月20日;385(6618):737-40.
doi:10.1038/385737a0。

26S蛋白酶体中异肽酶编辑泛素结合物

附属公司

26S蛋白酶体中异肽酶编辑泛素结合物

叶安林等。 自然. .

摘要

在真核生物中,泛素(Ub)依赖性蛋白水解对整体蛋白质周转以及包括细胞周期控制、分化、抗原提呈和应激反应在内的多种过程至关重要。通常,将多个泛素添加到底物上,形成一个与异肽相连的“多泛素”链,该链以底物为目标,以供26S蛋白酶体降解。Ub依赖性降解的特异性被认为主要取决于泛素化靶点的选择,但最近我们报道了第二级特异性的证据,其中(多)Ub蛋白结合物被划分为两个命运:26S蛋白酶体降解蛋白质底物;以及通过Ub异肽酶进行分解以再生蛋白质底物。潜在地,异肽酶可以根据泛素化的程度而不是泛素化靶标本身的结构,通过“编辑”(聚)Ub-蛋白结合物来影响降解。这里我们描述了一种牛异肽酶,由于其独特的定位和特异性,它非常适合于这种编辑功能。这种酶是PA700的固有亚单位,PA700是26S蛋白酶体的19S调节复合物。通过仅从(多)Ub链的末端分解降解信号,该异肽酶可以选择性地从蛋白水解中拯救泛素化较差或降解缓慢的Ub-蛋白结合物。

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