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.1997年2月7日;272(6):3544-9.
doi:10.1074/jbc.272.6.3544。

丝氨酸657上蛋白激酶C-α的磷酸化控制活性酶的积累,并有助于其抗磷酸酶状态

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丝氨酸657上蛋白激酶C-α的磷酸化控制活性酶的积累,并有助于其抗磷酸酶状态

F博南钦等。 生物化学杂志. .
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勘误表in

  • 生物化学杂志1997年5月16日;272(20):13458

摘要

蛋白激酶C-α(PKCalpha)中的丝氨酸657是哺乳动物细胞中重组蛋白表达的磷酸化位点。为了确定这种磷酸化的功能,我们对该位点突变的PKCalpha物种进行了研究。丙氨酸突变体S657A PKCalpha在脉冲相实验中显示出缓慢的磷酸积累,表明在磷酸化的初始阶段起到了速率限制作用。与此相一致的是,天冬氨酸突变体S657D PKCalpha显示出磷酸盐积累速率增加。S657D和S657A PKCalpha突变体在磷酸化的第二阶段缓慢积累为完全磷酸化形式。后一种特性与这两个PKCalpha突变体的磷酸酶敏感性增加和蛋白激酶活性降低相关。进一步表明,一旦完全磷酸化,S657D PKCalpha突变体在体内外表现出与热稳定性和磷酸酶敏感性相关的WT PKCalpha-特性;相反,S657A PKCalpha突变体仍然敏感。Ser-657位点PKCalpha突变体的特性定义了这种磷酸化在PKCalpha的磷酸积累以及在其激动剂诱导的去磷酸化中的功能作用。这些结果在PKCalpha行为的工作模型的背景下进行了讨论,为具有同等磷酸化位点的其他激酶的工作提供了见解。

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