铁储存蛋白铁蛋白在铁代谢中起着关键作用。铁蛋白具有隔离元素的能力，具有铁解毒和铁储备的双重功能。铁蛋白在活体物种中的普遍分布强调了这些功能的重要性。铁蛋白的三维结构高度保守。所有铁蛋白都有24个蛋白质亚基，以432对称排列，形成一个中空外壳，具有直径80 a的空腔，能够以无机复合物的形式存储多达4500个Fe（III）原子。子单元折叠为4螺旋束，每个螺旋束与束轴约成60度角，具有第五个短螺旋。描述了来自人类、马、牛蛙和细菌的铁蛋白的结构特征：尽管一级结构有很大变化（氨基酸序列同源性可能低至14%），并且在一些细菌铁蛋白中存在血红素基团，但它们都具有基本相同的结构。从脊椎动物中分离的铁蛋白分子由两种亚单位（H和L）组成，而从植物和细菌中分离的分子仅包含H型链，其中“H型”与催化两个Fe（II）原子氧化的中心的存在有关。铁蛋白H链的双核铁中心与核糖核苷酸还原酶和其他蛋白质的双核铁心之间的相似性表明可能存在更广泛的进化联系。目前，大量研究工作集中在铁蛋白的两个方面：功能机制和调节。这些是审查的主要部分。铁蛋白分子中铁的储存步骤包括铁（II）的氧化、铁（III）的迁移以及铁芯矿物的成核和生长。H链对Fe（II）氧化很重要，而L链有助于核心的形成。还讨论了与铁蛋白作为铁储备的作用相关的铁动员。本文描述了哺乳动物铁蛋白合成对铁的转化调节，以及铁和柠檬酸盐通过一个具有双重功能的单分子代谢之间的明显联系。当结合[4Fe-4S]簇时，该分子是一种功能性（细胞质）顺乌头酸酶。当细胞铁含量较低时，[4Fe-4S]簇的丢失使分子结合到铁蛋白m-RNA的5'-非翻译区（5'-UTR），从而抑制翻译。在这种形式中，它被称为铁调节蛋白（IRP），与之结合的干环RNA结构是铁调节元件（IRE）。IRE存在于转铁蛋白受体的3'-UTR和红系氨基乙酰丙酸合成酶的5'-UTRs中，使细胞铁摄取与铁蛋白和血红素的合成紧密协调。铁蛋白的降解可能会由于铁的不受控制的释放而导致毒性增加。膜包裹的“次级溶酶体”内的降解可以避免这个问题，这似乎是另一种被称为含铁血黄素的铁储存形式的来源。然而，在某些病理状态下，发现大量的“含铁血色素”沉积，而不是铁蛋白分解直接引起的。理解各种细胞内铁复合物之间的大量相互关系是一个重大挑战。
