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1996年6月28日;271(26):15823-30.
doi:10.1074/jbc.271.26.15823。

蛋白激酶CβII特异性结合F-actin并被其激活

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蛋白激酶CβII特异性结合F-actin并被其激活

G C衬衫等。 生物化学杂志
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勘误表in

  • 生物化学杂志,1996年11月22日;271(47):30297

摘要

蛋白激酶C(PKC)的两种最密切相关的同工酶,PKC-betaI和betaII,是通过同一基因产物的选择性剪接而获得的不同但高度同源的同功酶。在这项研究中,在佛波酯刺激细胞后,PKC-betaII(而非PKC-betali)转移到肌动蛋白细胞骨架。在细胞中,PKCβ的抗体,而不是PKCβ,共同免疫沉淀肌动蛋白的抗体。使用肌动蛋白结合共沉淀试验,我们在体外显示PKC-betaII,而不是PKC-betaI与肌动蛋白特异性结合。这种结合被基于PKCβII特有序列的肽抑制;从而定义了PKC-betaII中不存在的肌动蛋白结合位点。PKC激酶抑制剂(鞘氨醇和staurosporine)不抑制PKCβII与肌动蛋白的结合,这表明PKCβI与肌动素的相互作用不需要预先激活和/或底物磷酸化。另一方面,PKCβII与肌动蛋白的相互作用导致PKCβII的自磷酸化显著增强,并导致底物特异性的改变。这些研究有助于在PKCβ的羧基末端区域定义一个新的功能域,该功能域参与指导同工酶特异性蛋白-蛋白质相互作用,从而实现体内同工酶的特异性功能。

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