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比较研究

.1996年6月7日；271(23):13556-60.

doi:10.1074/jbc.271.23.13556。

Rhotekin，Rho与丝氨酸/苏氨酸激酶、PKN和Rho-binding结构域中的rhophilin同源性的新假定靶点

T Reid公司¹, T Furuyashiki先生, T石崎, G渡边捷昭, N渡边岛, K藤泽, N Morii公司, P马杜勒, S Narumiya公司

附属公司

PMID： 8662891
内政部： 1074年10月10日/jbc.271.23.13556

免费文章

比较研究

Rhotekin，Rho与丝氨酸/苏氨酸激酶、PKN和Rho-binding结构域中的rhophilin同源性的新假定靶点

T Reid公司等。生物化学杂志. 1996.

免费文章

.1996年6月7日；271(23):13556-60.

doi:10.1074/jbc.271.23.13556。

作者

T Reid公司¹, T Furuyashiki先生, T石崎, G渡边捷昭, N渡边岛, K藤泽, N Morii公司, P马杜勒, S Narumiya村

附属

¹京都大学医学院药理学系，日本京都606，坂谷吉田。

PMID： 8662891
内政部： 1074年10月10日/jbc.271.23.13556

摘要

利用小鼠胚胎cDNA文库，我们进行了双杂交筛选，以确定小GTPase Rho的新伴侣。通过该程序获得的一个克隆包含一个新的291个碱基对的cDNA，与RhoA和RhoC强相互作用，与RhosB弱相互作用，而与Rac1和Cdc42Hs完全不相互作用。然后从小鼠大脑文库中分离出全长cDNA。虽然多剪接变异体很常见，但我们鉴定了三个cDNA，它们具有相同的开放阅读框，编码61-kDa蛋白，我们将其命名为rhotekin（来自日语“teki”，意为靶蛋白）。rhotekin的N末端部分由最初的cDNA编码，在细菌中作为谷胱甘肽S-转移酶融合蛋白产生，在体外显示与35S标记的鸟苷5'-3-O-（硫代）三磷酸结合的Rho结合，但在配体重叠分析中不与Rac1或Cdc42Hs结合。此外，该肽抑制内源性和GTPase激活蛋白刺激的Rho-GTPase活性。该区域的氨基酸序列与rhophilin和丝氨酸/苏氨酸激酶PKN的Rho结合域有大约30%的同源性，PKN是我们最近发现的另外两种Rho靶蛋白（Watanabe，G.，Saito，Y.，Madaule，P.，Ishizaki，T.，Fujisawa，K.，Morii，N.，Mukai，H.，Ono，Y.Kakizuka，a.和Narumiya，S.（1996）科学271645-648）。因此，rhotekin不仅是Rho的新伴侣，而且它还属于一个广泛的蛋白质家族，在N末端具有一致的Rho结合序列。据我们所知，这是Rho效应子的第一个保守序列，我们将该区域称为Rho效应子基序1类。

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