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.1993年2月25日;268(6):4236-43.

白细胞介素1和肿瘤坏死因子刺激两种新的蛋白激酶,磷酸化热休克蛋白hsp27和β-酪蛋白

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  • PMID: 8440707
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白细胞介素1和肿瘤坏死因子刺激两种新的蛋白激酶,磷酸化热休克蛋白hsp27和β-酪蛋白

F盖斯顿等。 生物化学杂志. .
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摘要

我们已经部分纯化并鉴定了两种蛋白激酶,它们在MRC-5成纤维细胞中被白细胞介素-1(IL-1)或肿瘤坏死因子(TNF)强烈激活。通过细胞溶质组分的阴离子交换色谱分离激酶。它们在体外磷酸化小热休克蛋白(hsp27)或β-酪蛋白,并在暴露于IL-1或TNF 10分钟的细胞中分别被刺激3倍和4.5倍。它们与丝裂原活化蛋白激酶不同,后者被IL-1或肿瘤坏死因子激活。hsp27激酶磷酸化丝氨酸残基上的底物。通过凝胶过滤,其分子量估计为45-kDa。它可能与完整细胞中hsp27磷酸化的增加有关。β-酪蛋白激酶表现为65-kDa蛋白。它在丝氨酸和苏氨酸残基上磷酸化底物,对α-钙蛋白几乎没有活性。用佛波酯醋酸酯(PMA)刺激细胞后,hsp27和β-酪蛋白激酶未被激活。相反,MAP激酶被细胞因子和PMA激活的程度相似(2-3倍)。hsp27-和β酪蛋白激酶可能对应于新的酶,其激活机制可能独立于蛋白激酶C或MAP激酶。

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