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.1993年10月15日;295(第二部分):405-11。
doi:10.1042/bj2950405。

平滑肌肌球蛋白轻链激酶的Ca(2+)-钙调素依赖性修饰导致其被钙调素协同激活

附属公司

平滑肌肌球蛋白轻链激酶的Ca(2+)-钙调蛋白依赖性修饰导致钙调蛋白协同激活

索比泽克等。 生物化学杂志. .

摘要

最近有研究表明,在肌球蛋白轻链激酶(MLCKase)与钙调蛋白(CM)的相对较高摩尔比下,激酶活性几乎完全受到抑制[Sobieszek(1991)J.Mol.Biol.220947-957]。这种抑制导致CM对MLCKase的高度协同激活,而相反的激活(通过激酶对CM的激活)如预期的那样是双曲线(不起作用)。只有在预孵育有亚化学计量量CM的激酶制剂中观察到这种激活差异,并且只有在存在微摩尔浓度的Ca2+时才观察到这种差异。抑制效果是可变的,不仅取决于激酶与CM的浓度比,还取决于MLCKase的制备。对于大多数制剂来说,完全抑制需要在25℃下预培养5-15分钟,并且激酶的摩尔过量量是CM的3-6倍。这种抑制是可逆的,因为通过额外的CM使激酶饱和后可以获得完全活性。抑制作用不需要ATP(不包括激酶的磷酸化类型修饰),也不涉及激酶的去磷酸化,因为微囊藻毒素-LR抑制内源性MLCK磷酸酶不会降低抑制作用。由于在富含激酶二聚体的交联MLCKase制剂中观察到CM的协同激活,但在富含寡聚体的类似制剂中没有CM的协同活化,因此我们得出结论,激酶寡聚状态的Ca(2+)-CM依赖性变化是所观察到的修饰的原因。这些修改的确切性质尚待确定。

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    1. 《生物化学杂志》,1970年8月;119(1):31-8-公共医学
    1. 生物化学年度收益。1992;61:559-601-公共医学
    1. 分析生物化学。1978年7月1日;87(2):386-96-公共医学
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