A protein assembly-disassembly pathway in vitro that may correspond to sequential steps of synaptic vesicle docking, activation, and fusion

doi:10.1016/0092-8674(93)90376-2

.1993年11月5日；75(3):409-18.

doi:10.1016/0092-8674（93）90376-2。

体外蛋白质组装-分解途径，可能对应于突触囊泡对接、激活和融合的顺序步骤

T Söllner公司¹, M K贝内特, 西南怀特哈特, R H Scheller公司, J E罗斯曼

附属公司

PMID： 8221884
内政部： 10.1016/0092-8674(93)90376-2

体外蛋白质组装-分解途径，可能对应于突触囊泡对接、激活和融合的顺序步骤

T Söllner公司等。单元格. 1993.

.1993年11月5日；75(3):409-18.

doi:10.1016/0092-8674（93）90376-2。

作者

T Söllner公司¹, M K贝内特, 西南怀特哈特, R H Scheller公司, J E罗斯曼

附属

¹纽约州纽约市斯隆-凯特琳纪念癌症中心细胞生物化学和生物物理项目，邮编：10021。

PMID： 8221884
内政部： 10.1016/0092-8674(93)90376-2

摘要

SNARE假说认为，当囊泡（v-SNARE）上的可溶性NSF附着蛋白（SNAP）受体与其同源的t-SNARE在靶膜上配对时，转运囊泡选择其融合靶点。三种突触体膜蛋白已被鉴定：突触结合蛋白、SNAP-25（t-SNAREs）和囊泡相关膜蛋白（VAMP）（v-SNARE）；所有这些都与SNAP和NSF组装成20S聚变粒子。我们现在报告，在没有SNAP和NSF的情况下，这三个SNARE形成一个稳定的复合体，也可以结合突触结合蛋白。突触结合蛋白被α-SNAP取代，这表明这两种蛋白质在SNARE复合体上共享结合位点，并暗示突触结合素作为一个“钳夹”来防止在没有信号的情况下进行融合。α-SNAP-SNARE复合物可以结合NSF，而依赖于NSF的ATP水解使复合物解离，从而分离合成蛋白、SNAP-25和VAMP。NSF的ATP水解可能提供启动双层融合的运动。

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