Characterization of activators and inhibitors of protein kinase C mu

doi:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20389.x

。1995年1月15日；227(1-2):303-7.

doi:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20389.x。

蛋白激酶Cμ激活剂和抑制剂的表征

F J约翰内斯¹, J压力, 迪特里希, P Oberhagemann先生, G链接, K Pfizenmaier公司

附属公司

PMID： 7851400
内政部： 10.1111/j.1432-1033.1995.tb20389.x

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蛋白激酶C mu激活剂和抑制剂的表征

F J约翰内斯等。欧洲生物化学杂志。 1995。

免费文章

。1995年1月15日；227(1-2):303-7.

doi:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20389.x。

作者

F J约翰内斯¹, J压力, S迪特里希, P Oberhagemann先生, G链接, K Pfizenmaier公司

附属

¹德国斯图加特大学细胞生物学和免疫学研究所。

PMID： 7851400
内政部： 10.1111/j.1432-1033.1995.tb20389.x

摘要

为了研究蛋白激酶C（PKC）家族的一个新成员PKC-mu的调控机制和识别潜在底物，针对独特的氨基和羧基末端区域提出了特异性抗体。通过免疫沉淀法从稳定转染的细胞株和表达内源性PKC mu基因的A549癌细胞株研究PKC-mu激酶活性。细胞分馏显示PKC-mu主要存在于颗粒组分中，表明与膜或膜结合结构有关。用免疫沉淀PKC-mu进行的体外激酶分析表明，磷脂酰丝氨酸可增强Ca2+非依赖性的结构性自磷酸化活性。尽管体外佛波酯反应有限，但当用佛波醇12-肉豆蔻酸13-醋酸盐或1,2-二油醇-sn-甘油处理细胞培养物而不是免疫沉淀酶时，观察到PKC mu的佛波酯活化。在这些条件下，髓磷脂碱性蛋白和组蛋白III的体外自磷酸化和底物磷酸化均增强。然而，长期使用佛波酯治疗并没有导致PKC mu蛋白水平和激酶活性的下调。对几种蛋白激酶抑制剂的研究表明，PKC-mu具有一种新的敏感性，不受钙蛋白C的抑制，降低了对staurosporine的敏感性，但与其他PKC相比，对选择性PKA抑制剂H89的敏感性约为60倍。总之，这里的数据表明PKC mu的定位及其激酶活性的调节与其他PKC不同，这表明PKC mu在细胞内信号通路中具有新的功能。

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