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.1995年4月28日;268(5210):533-9.
doi:10.1126/science.7725097。

嗜酸古菌20S蛋白酶体在3.4 A分辨率下的晶体结构

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嗜酸古菌20S蛋白酶体在3.4 A分辨率下的晶体结构

J·Löwe等。 科学类. .

摘要

采用同晶置换和循环平均法,通过x射线晶体学分析,阐明了嗜酸热古杆菌蛋白酶体的三维结构。建立了原子模型,并将其细化为22.1%的晶体学R因子。673千道尔顿蛋白酶复合体由两个不同亚基(α和β)的14个拷贝组成,形成由四个堆叠环组成的桶状结构。两个内环分别由七个β亚基组成,两个外环分别由7个α亚基组成。一条狭窄的通道控制着通往三个内部隔间的通道。α7β7β7α7亚单位组装具有72点群对称性。α亚基和β亚基的结构相似,由两个反平行β片的核心组成,两侧为α螺旋。肽醛抑制剂的结合标记了β亚基氨基末端中央空腔中的活性位点,并提示了一种新的蛋白水解机制。

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