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.1995年9月1日;270(35):20801-7.
doi:10.1074/jbc.270.35.20801。

有丝分裂原激活的蛋白激酶抑制不会阻断胰岛素对葡萄糖利用的刺激

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有丝分裂原激活的蛋白激酶抑制不会阻断胰岛素对葡萄糖利用的刺激

D F Lazar公司等。 生物化学杂志. .
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摘要

胰岛素通过其上游激活物MAPK激酶(MEK)刺激丝裂原活化蛋白激酶(MAPK)的活性,MAPK激酶是一种双特异性激酶,可磷酸化苏氨酸和酪氨酸上的MAPK。用特异性MEK抑制剂PD98059研究MAPK激活在胰岛素作用中的潜在作用。用MEK抑制剂预处理细胞后,3T3-L1脂肪细胞(2.7倍)和L6肌管(1.4倍)中MAPK活性的胰岛素刺激被完全消除,MAPK和pp90Rsk的磷酸化以及c-fos的转录激活也被完全消除。酪氨酸残基上的胰岛素受体自磷酸化和磷脂酰肌醇3'-激酶的激活不受影响。PD98059预处理细胞对基础和胰岛素刺激的葡萄糖摄取、脂肪生成和糖原合成没有影响。胰岛素使3T3-L1脂肪细胞和L6肌管提取物中的糖原合酶活性分别增加了3倍和1.7倍。用10μM PD98059预处理无效。同样,胰岛素对蛋白磷酸酶1的2倍激活对PD98059不敏感。这些结果表明,培养脂肪和肌肉细胞中的许多激素代谢活动不需要胰岛素刺激MAPK途径。

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