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.1995年10月6日;270(40):23667-71.
doi:10.1074/jbc.270.40.23667。

Ca2+调节突触结合蛋白与突触蛋白1的相互作用

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Ca2+调节突触结合蛋白与突触蛋白1的相互作用

E R查普曼等。 生物化学杂志. .
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摘要

虽然有令人信服的证据表明突触囊泡蛋白synaptotagmin是调节胞吐的主要Ca2+传感器,但尚不清楚Ca2+结合如何启动膜融合。在这里,我们报告Ca2+增加突触结合蛋白和突触融合器成分突触融合蛋白1之间的亲和力约2个数量级。这种效应对能够刺激突触小泡胞吐的二价阳离子(Ca2+>Ba2+,Sr2+>Mg2+)具有特异性。相互作用的Ca(2+)依赖性由两个组分组成,EC50值分别为0.7和180 microM Ca2+。这种相互作用由突触结合蛋白1(残基194-288)的羧基末端区域介导,并由一个新的Ca(2+)结合位点调节,该位点不需要磷脂,并且不会被消除钙依赖性磷脂与突触结合素结合的突变所破坏。我们认为这种相互作用是激发-分泌耦合中的一个重要步骤。

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