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.1988年1月14日;331(6152):192-4.
doi:10.1038/331192a0。

19S“前体”颗粒与哺乳动物细胞的大型多功能蛋白酶复合体(蛋白酶体)的鉴定

附属公司

19S“韵律体”颗粒与哺乳动物细胞的大型多功能蛋白酶复合物(蛋白酶体)的身份

A P阿里戈等。 自然. .

摘要

已有许多报道称,真核细胞含有环状19S或20S颗粒,其由大小在25至35千道尔顿之间的许多多肽亚基组成。由于这些颗粒似乎与不活跃的mRNA共纯化,因此被认为具有调节mRNA翻译的功能,因此被称为“前体”(prosmomes)(代表“programmed-o-some”)。已经报道了这些结构的一些性质,包括与特定RNA物种或某些热休克蛋白的关联,以及参与tRNA加工或氨酰tRNA合成。然而,这些拟议的活动没有得到确凿证据的支持。在研究哺乳动物组织中的蛋白水解酶系统时,我们注意到这些19S颗粒与存在于大多数或所有真核细胞中的高分子量蛋白酶复合体之间有许多相似之处。这种(700千道尔顿)的酶复合物在这里被称为“大型碱性多功能蛋白酶”的LAMP,包含三个不同的内蛋白水解位点,它们在中性或碱性pH值下起作用,并对蛋白质、疏水性肽或碱性肽的水解具有特异性。这种蛋白酶也以潜在形式存在,可被多聚赖氨酸、脂肪酸或ATP激活。在本报告中,我们发现前体和这些蛋白酶复合体在大小、多肽组成、免疫交叉反应性、电子显微镜下的外观、亚基的径向对称性、亚细胞定位和蛋白水解活性方面非常相似或相同。因此,“前体”可能在细胞内蛋白质分解中起着关键作用,我们建议将其重命名为“蛋白酶体”。

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