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.2019年10月31日;179(4):923-936.e11。
doi:10.1016/j.cell.2019.10.101。

封闭带蛋白质的相分离驱动紧密连接的形成

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封闭带蛋白质的相分离驱动紧密连接的形成

奥利弗·贝特尔等。 单元格. .
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摘要

紧密连接是密封组织并参与细胞极性和信号传递的细胞粘附复合物。超分子组装和紧密连接作为连续的粘附链网络的定位依赖于膜相关支架蛋白ZO1和ZO2。为了了解闭塞带(ZO)蛋白如何组织连接组装,我们进行了定量细胞生物学和体外重建实验。我们发现,ZO蛋白通过相分离自组织膜附隔间。我们确定保守PDZ-SH3-GuK超域的多价相互作用是相分离的驱动因素。这些相互作用是通过磷酸化和分子内结合来调节的。浓缩ZO蛋白室的形成足以特异性地富集和定位紧密连接蛋白,包括粘附受体、细胞骨架适配器和转录因子。我们的结果表明,ZO蛋白的活性相转变进入浓缩的膜结合室,从而驱动克劳丁聚合和连续紧密连接带的聚合。

关键词:细胞粘附;膜支架;相分离;自组织;超分子组装;紧密连接;闭塞小带。

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