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.1988年12月5日;263(34):18225-30.

T细胞抗原受体zeta链在激活时被酪氨酸磷酸化

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  • PMID: 3142873
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T细胞抗原受体zeta链在激活时被酪氨酸磷酸化

巴尼亚什等。 生物化学杂志. .
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摘要

T细胞抗原受体由来自六种不同基因产物的至少七条链组成。刺激后,几个链可以被磷酸化。其中两个,CD3-γ和CD3-ε在丝氨酸残基上磷酸化。此外,21-kDa非糖基化受体组分在酪氨酸残基上活化后被磷酸化。我们将该磷酸蛋白称为p21,因为我们之前无法将酪氨酸磷酸化指定给任何所述受体亚单位(Samelson,L.E.,Patel,M.D.,Weissman,A.M.,Harford,J.B.,and Klausner,R.D.(1986)Cell 46,1083-1090)。在本文中,我们证明了16-kDa zeta链是酪氨酸磷酸化亚基,因此p21命名法可以替换。这种磷酸化导致zeta的表观Mr转变为21kDa。许多方法证明p21是酪氨酸磷酸化的zeta。特异性抗zeta抗体直接沉淀磷酸化p21。只有在活化后才能观察到对应于p21的代谢标记蛋白。当此21-kDa带经十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分离,并经碱性磷酸酶处理后经十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳再分析时,其迁移与zeta相同。此外,代谢标记的p21的肽图谱(凝胶分离和去磷酸化后)表明它与p21没有区别。因此,T细胞活化的早期事件之一是T细胞抗原受体zeta链的酪氨酸磷酸化。

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