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.1989年10月:111:111-44。
doi:10.1111/j.1600-065x.1989.tb00544.x。

CD2的结构生物学

附属公司
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CD2的结构生物学

P Moingeon公司等人。 免疫学评论. 1989年10月.

摘要

CD2分子是一种50-55KD跨膜糖蛋白,在绝大多数胸腺细胞和几乎所有外周T淋巴细胞上表达。它的功能是双重的:粘附和活化。CD2通过CD2和LFA-3在前细胞和后细胞上的分子间相互作用,促进T系细胞与其同源伴侣之间的共轭形成。抗CD2单克隆抗体或LFA-3和单个抗CD2单克隆抗体的某些组合对CD2细胞外段的干扰激活T细胞系功能。这些CD2介导的激活事件也与通过TCR介导的信号协同作用,以增强T细胞反应。基于免疫亲和纯化的人CD2和cDNA的微量化学分析以及小鼠和人分子的基因组克隆,现在可以获得大量的结构信息。成熟的表面人CD2分子由327个氨基酸组成:一个185 aa的胞外段;25aa疏水性跨膜段;以及富含脯氨酸和碱性残基的117aa胞质结构域。CD2基因由5个外显子组成,在第1染色体上跨越约12 Kb。在小鼠CD2同源物中发现了类似的蛋白质结构和基因外显子组织。CD2粘附结构域长度约为103 aa,由单个外显子(外显子2)编码。该结构域对蛋白质水解具有抵抗力,尽管它缺乏任何链内二硫键,并且像杆状病毒系统中表达的整个细胞外段蛋白一样,与其细胞配体LFA-3结合。后者发生在微摩尔Kd。这种相对较低的亲和力表明,T细胞上CD2单体之间的多价相互作用和同源伴侣上的单个LFA-3结构在增强T细胞与其靶细胞或刺激细胞的亲和力方面很重要。CD2胞外段对LFA-3的亲和力不受CD2胞质域截断的影响,这意味着配体结合不受细胞内机制的调节。考虑到在TCR刺激后CD2 mRNA表达和表面CD2拷贝数增加了一个数量级以上,通过CD2的粘附更有可能受到表面拷贝数变化的调节。通过CD3-Ti(TCR)和CD2发生的早期转导事件的分析,包括在活体人类T淋巴细胞上的单通道Ca2+斑贴灯记录,表明信号的虚拟身份。(摘要删减为400字)

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