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.2013年6月27日;587(13):1959-69.
doi:10.1016/j.febslet.2013.05.011。 Epub 2013年5月15日。

人类小热休克蛋白:同源和异源寡聚复合物的蛋白质相互作用:最新进展

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人类小分子热休克蛋白:同源和异源寡聚体复合物的蛋白质相互作用体:最新进展

安德烈-帕特里克·阿里戈. FEBS信函. .
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摘要

小热休克蛋白(sHsps)调节大量的基本细胞过程,并参与许多病理性疾病。它们具有复杂的低聚和磷酸化特性,使它们能够相互作用并调节许多客户蛋白的活性。在这里,十个人类sHsps中最新的蛋白质相互作用组被作为其多重细胞功能的说明。除了形成同源寡聚体之外,这些蛋白质中的一些相互作用并形成异源寡聚物复合物,可以承载新的蛋白质靶点识别能力。在这里,提出了关于HspB1/HspB5复合物的形成如何通过与新形成的高度磷酸化的HspB1同源寡聚体的相互作用来刺激抗氧化促进酶葡萄糖6-磷酸脱氢酶的活性的新信息。

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