The secret life of α-catenin: moonlighting in morphogenesis

doi:10.1083/jcb.201103106

审查

.2011年11月14日；195(4):543-52.

doi:10.1083/jcb.201103106。

α-catenin的秘密生命：形态发生中的兼职

斯蒂芬妮·L·少女¹, 杰夫·哈丁

附属公司

PMID： 22084304
PMCID公司： PMC3257527型
内政部： 10.1083/jcb.201103106

审查

α-连环蛋白的秘密生命：形态发生中的月光

斯蒂芬妮·L·少女等。 J细胞生物学. 2011.

.2011年11月14日；195(4):543-52.

doi:10.1083/jcb.201103106。

作者

斯蒂芬妮·L·少女¹, 杰夫·哈丁

附属

¹美国威斯康星大学麦迪逊分校分子和细胞药理学项目及动物学系。

PMID： 22084304
PMCID公司：下午32572527
内政部： 10.1083/jcb.201103106

摘要

基于钙粘蛋白的细胞间粘附是正确组织结构的重要决定因素。当细胞在发育过程中进行形态发生运动时，这些粘附必须是稳定和动态的，以保持组织的完整性。由于关于α-连环蛋白作用的分子机制的体外和体内证据存在冲突，因此对其在这一过程中的作用进行了激烈的辩论。最近的数据支持经典观点，即α-连环蛋白促进肌动蛋白在粘附分子连接处的附着，但也表明α-连环蛋白可能作为力的转换器，并可能在细胞质中发挥额外的作用。α-catenin的这些多重功能集中于粘附的调节，可能有助于解释其稳定而动态的性质。

PubMed免责声明

数字

**图1。**
**α-连环蛋白在细胞-细胞粘附中的作用。**（A）钙粘蛋白-连环蛋白复合物（CCC）。跨膜钙粘蛋白通过相邻钙粘蛋白的钙依赖性亲同结合介导细胞-细胞粘附。在细胞内，钙粘蛋白直接与p120-catenin和β-catenin相互作用。α-连环蛋白通过其N末端与β-连环素结合而加入复合物，而C末端肌动蛋白结合域则招募肌动蛋白细胞骨架。（B） α-连环蛋白的主要特征，包括三个维酮同源结构域和一些蛋白质的结合位点。

**图2。**
**嵌合粘附结构的结构和功能。**钙粘蛋白胞质尾部和α-连环蛋白之间的融合，或钙粘蛋白和肌动蛋白结合蛋白之间的结合，已被用来探测CCC和肌动素细胞骨架之间的联系。注：并非每个实验中使用的所有嵌合体都在该示意图中描述；仅显示了本综述中讨论的内容。（A）哺乳动物E-cadherin和αE-catenin的嵌合融合构建物（Nagafuchi等人，1994；Imamura等人，1999）。（B）嵌合融合*果蝇属*DE-cadherin和α-catenin（帕奎莱特和罗思，2005年）。（C）哺乳动物αE-catenin和formin-1（IV）的嵌合融合（Kobielak等人，2004）。（D）哺乳动物E-cadherin和EPLINα的嵌合融合（Abe和Takeichi，2008）。

**图3。**
**张力诱导αE-catenin构象变化的模型。**αE-catenin可能作为一种机械传感器，通过补充额外的衔接蛋白，将细胞粘附强度的变化转化为作用力的变化。有关进一步讨论，请参阅文本。当αE-连环蛋白不处于张力下时，其构象可能允许抑制区阻断其长春花蛋白结合位点。在施加力时，例如通过C-末端F-actin结合域转导的肌动蛋白介导的收缩，αE-catenin可能会发生构象变化，将抑制区从vinculin结合位点移开，从而使vincullin结合，可能会反过来向CCC招募更多的F-actin（Yonemura等人，2010年）。

**图4。**
**非连接的同二聚体αE-catenin调节膜动力学。**在这个模型中，有两个不同的αE-catenin群体。在AJ，αE-catenin与CCC相关，并直接或间接介导对肌动蛋白细胞骨架的附着。在细胞膜附近，αE-catenin的细胞溶质池通过与CCC分离而形成。该细胞溶质池具有较高的局部浓度，因此可以形成αE-catenin同源二聚体，该二聚体能够抑制Arp2/3复合物，从而通过阻止分支F-actin的形成来抑制膜动力学（Benjamin等人，2010）。

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