Posttranslational regulation of AMPA receptor trafficking and function

doi:10.1016/j.conb.2011.09.008

审查

.2012年6月；22(3):470-9.

doi:10.1016/j.conb.2011.09.008。 Epub 2011年10月14日。

AMPA受体转运和功能的翻译后调控

魏璐¹, 凯瑟琳·罗什

附属公司

PMID： 22000952
PMCID公司：项目经理3279598
内政部： 2016年10月10日/j.conb.2011.09.08

审查

AMPA受体转运和功能的翻译后调控

魏璐等。 Curr Opin神经生理学. 2012年6月.

.2012年6月；22(3):470-9.

doi:10.1016/j.conb.2011.09.008。 Epub 2011年10月14日。

作者

魏璐¹, 凯瑟琳·罗什

附属

¹美国加州大学旧金山分校细胞和分子药理学系，邮编：94143。luwei@cmp.ucsf.edu

PMID： 22000952
PMCID公司：项目经理3279598
内政部： 2016年10月10日/j.conb.2011.09.08

摘要

在哺乳动物中枢神经系统中，大多数快速兴奋性突触传递是由作用于AMPA型离子型谷氨酸受体的谷氨酸介导的。突触处AMPA受体的丰度可以通过受体运输来调节，受体运输动态调节包括学习和记忆在内的许多基本大脑功能。可逆翻译后修饰，包括AMPA受体亚单位的磷酸化、棕榈酰化和泛素化，是控制突触AMPA受体表达和功能的重要调节机制。在这篇综述中，我们强调了AMPA受体翻译后修饰研究的最新进展，并讨论了这些修饰如何调节AMPA受体的运输和突触功能。

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图1
AMPA受体亚单位的拓扑结构和翻译后修饰位点每个AMPA受体子单位都是一个完整的膜蛋白，具有一个胞外氨基末端结构域（NTD）、三个跨膜结构域（M1、3和4）、一个疏水发夹结构域（M2），它是通道孔形成的基础，以及三个细胞内结构域，环1、环2和羧基尾（C-tail）。N-末端的S1结构域和连接M3和M4的S2结构域是谷氨酸结合结构域形成的基础。**（a）**GluA1亚单位示意图。突出显示棕榈酰化（绿色）、磷酸化（红色）和泛素化（紫色）的残基。**（b）**GluA2亚单位示意图。突出显示棕榈酰化（绿色）和磷酸化（红色）的残基。介导与4.1N蛋白相互作用的亚域**（a）**或GRIP/ABP和PICK1（b）还显示了（黄色）。

图2
GluA1磷酸化调节AMPA受体转运。**（a）**GluA1 C-tail的S818、S831和S845上的磷酸化增强了受体向神经元表面的传递。在这些磷酸化事件中，S818处的磷酸化促进GluA1与4.1N蛋白的相互作用，从而稳定表面上的受体。相反，去磷酸化，尤其是在S845，似乎对受体内吞很重要。**（b）**GluA1 Loop1结构域中S567上的磷酸化负调控AMPA受体向突触的转运，因此该位点的去磷酸化是受体突触插入的先决条件。箭头（棕色）表示AMPA受体贩运的具体步骤。

图3
AMPA受体的棕榈酰化在受体贩运中起着多种作用。GluA1 M2发夹结构中C585处的棕榈酰化发生在内质网（ER）处，并起到稳定ER中受体的作用。一旦受体被输送到高尔基体，则需要C585处去棕榈酰化才能向前输送受体。C尾中C811处GluA1的棕榈酰化抑制S818上附近的PKC磷酸化。S818的磷酸化增强GluA1与4.1N蛋白的相互作用，从而稳定表面受体。因此，C811的棕榈酰化负调节GluA1-4.1N相互作用，促进刺激诱导的AMPA受体内吞。箭头（棕色）表示AMPA受体贩运的具体步骤。

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