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.2010年12月;24(12):5080-91.
doi:10.1096/fj.10-166306。 Epub 2010年8月19日。

PP1-R6蛋白磷酸酶全酶参与葡萄糖诱导的MIN6β细胞中AMP-活化蛋白激酶的去磷酸化和失活,AMP-激活蛋白激酶是胰岛素分泌的关键调节因子

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PP1-R6蛋白磷酸酶全酶参与葡萄糖诱导的MIN6β细胞中AMP-活化蛋白激酶的去磷酸化和失活,AMP-激活蛋白激酶是胰岛素分泌的关键调节因子

路易斯·加西亚-哈罗等。 美国财务会计准则委员会J. 2010年12月.

摘要

哺乳动物AMP-activated protein kinase(AMPK)是一种丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶,作为细胞能量状态的传感器。通过Thr172上催化亚基的磷酸化激活。本研究的主要目的是鉴定参与AMPK活性调节的磷酸酶。小鼠MIN6β细胞用于研究葡萄糖诱导的AMPK磷酸化的调节。使用小干扰RNA(siRNA)技术去除可能影响AMPK调节的潜在磷酸酶候选基因。研究中使用的siRNA的效果与使用阴性对照siRNA观察到的效果进行了比较。由蛋白磷酸酶1(PP1)催化亚基和调节亚基R6组成的蛋白磷酸酶复合体参与葡萄糖诱导的AMPK去磷酸化。R6与AMPK复合物的β亚基发生物理相互作用,并招募PP1去磷酸化Thr172上的催化α亚基。由于组成活性AMPK复合物的存在,R6的siRNA缺失减少了葡萄糖诱导的胰岛素分泌。PP1-R6复合物的特征表明,这种全酶可能是治疗干预的靶点,目的是调节胰腺β细胞中AMPK的活性。

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