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.2008年12月；22(23):3743-53.
doi:10.1002/rcm.3790。

酵母Npr1蛋白激酶Ser/Thr-rich结构域内雷帕霉素敏感性磷酸化位点的鉴定

斯特凡·甘德 1, 黛博拉·邦恩芬特, 帕特里克·奥尔特马特, 迪特玛·E·马丁, 西蒙·豪里, 苏泽特·莫斯, 迈克尔·N·霍尔, 保罗·杰诺
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酵母Npr1蛋白激酶Ser/Thr-rich结构域内雷帕霉素敏感性磷酸化位点的鉴定

斯特凡·甘德等人。 快速公共质谱. 2008年12月.

摘要

酿酒酵母氮通透酶再活化剂Npr1是一种超磷酸化蛋白，属于真菌特有的Ser/Thr蛋白激酶家族，专门用于调节质膜转运蛋白。其活性由TOR（雷帕霉素靶点）信号通路调节。通过使用免疫抑制剂雷帕霉素处理酵母细胞来抑制TOR蛋白，可以促进Npr1的快速去磷酸化。为了鉴定酵母Npr1中雷帕霉素敏感的磷酸化位点，从未经处理或雷帕霉素处理的细胞中分离出谷胱甘肽-S-转移酶（GST）标记的Npr1，并进行质谱分析。在这里，我们首次报道了22个磷酸化位点，它们聚集在N末端富含丝氨酸结构域的两个区域。除两个外，所有磷酸化位点均对雷帕霉素敏感。一些磷酸化位点包含在与哺乳动物S6K（丝氨酸后跟酪氨酸或苯丙氨酸）和4E-BP1（丝氨酸后跟脯氨酸）中的基序相似的基序中。其他位点，如丝氨酸后面跟着Ala、Asn、Gln、His、Ile、Leu或Val，似乎定义了新的基序。因此，TOR控制Npr1中异常广泛的磷酸化位点。除了上游激酶的磷酸化外，Npr1还经历了自磷酸化，该自磷酸化被映射到N末端结构域中的三个不同的丝氨酸，其中Ser257似乎是主要的自磷酸化位点。定点突变证实了自磷酸化位点的质谱分配，并表明Ser257特别参与形成体外底物结合位点。

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