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.2006年11月17日;281(46):35404-12.
doi:10.1074/jbc。M603099200。 Epub 2006年8月18日。

Set1复合物中的蛋白质相互作用及其在组蛋白3赖氨酸4甲基化调控中的作用

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Set1复合物中的蛋白质相互作用及其在组蛋白3赖氨酸4甲基化调控中的作用

皮埃尔·马里·德赫等。 生物化学杂志. .
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摘要

Set1是进化上保守的Set1复合物(Set1C)的催化亚单位和中心成分,可甲基化组蛋白3赖氨酸4(H3K4)。在这里,我们已经确定了复合物中的蛋白质/蛋白质相互作用,并将亚结构与功能联系起来。单个Set1C亚基的缺失会不同程度地影响Set1的稳定性、复杂的完整性、H3K4的整体甲基化以及H3K4甲基化在活性基因上的分布。该复合物的完整性需要Set1、Swd1和Swd3,并且在缺少Swd1-Swd3异二聚体的情况下,Set1的量大大减少。Bre2和Sdc1也形成一个异聚亚单位,它需要SET域与复合物相互作用,而Sdc1与自身强烈相互作用。Bre2或Sdc1失活的效果非常相似。对于复杂的完整性来说,这两者都不是必需的,它们的去除导致H3K4单甲基化和二甲基化增加,活性编码区5'端的三甲基化严重减少,而编码区3'端的H3K4-二甲基化减少。缺乏Spp1的细胞Set1数量减少,并保留部分三甲基化H3K4,而缺乏Shg1的细胞显示二甲基化和三甲基化水平略有升高。Set1C与丝氨酸5-和丝氨酸2-磷酸化形式的聚合酶II相关,表明这种关联持续到转录基因的3'端。综上所述,我们的结果表明,Set1C亚基刺激所有活性基因的Set1催化活性。

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