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.2006年2月17日;21(4):481-93.
doi:10.1016/j.molcel.2006.01.12。

PKC调节K-Ras上的法尼基静电开关,促进其与线粒体上的Bcl-XL结合并诱导凋亡

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PKC调节K-Ras上的法尼基静电开关,促进其与线粒体上的Bcl-XL结合并诱导凋亡

特雷弗·G·比沃纳等。 分子电池. .
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摘要

K-Ras通过法尼酰化与质膜(PM)结合,法尼酰化与相邻的多元性序列结合。我们表明,S181蛋白激酶C(PKC)在多碱基区域的磷酸化促进K-Ras从PM中快速分离,并与细胞内膜(包括磷酸化K-Ras与Bcl-XL相互作用的线粒体外膜)结合。PKC激动剂以S181依赖方式促进致癌K-Ras转化的细胞凋亡。在181位具有磷酸化残基的K-Ras通过需要Bcl-XL的途径诱导细胞凋亡。PKC激动剂bryostatin-1以S181依赖方式抑制由致癌K-Ras转化的细胞的体内外生长。这些数据表明K-Ras的位置和功能由PKC直接调节,并建议使用刺激S181磷酸化的药物治疗K-Ras依赖性肿瘤。

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中的注释

  • 卡拉斯之旅。
    费格洛杉矶。 费格洛杉矶。 分子细胞。2006年2月17日;21(4):447-9. doi:10.1016/j.molcel.2006.02.002。 分子细胞。2006 PMID:16483924

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  • 卡拉斯之旅。
    费格洛杉矶。 费格洛杉矶。 分子细胞。2006年2月17日;21(4):447-9. doi:10.1016/j.molcel.2006.02.002。 分子细胞。2006 PMID:16483924
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