Op18/stathmin作为ASK1-38 MAP激酶级联反应潜在靶点的鉴定
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附属
- 1东京大学药物科学研究生院细胞信号实验室和日本东京科技公司CREST。
剪贴板中的项目
Op18/stathmin作为ASK1-p38 MAP激酶级联反应潜在靶点的鉴定
水村贤治等。
J细胞生理学.
2006年2月.
附属
- 1东京大学药物科学研究生院细胞信号实验室和日本科技公司CREST，日本东京。
剪贴板中的项目
摘要
凋亡信号调节激酶1（ASK1）是一种有丝分裂原活化蛋白（MAP）激酶激酶，激活JNK和p38 MAP激酶级联，具有广泛的生物活性，包括细胞分化和应激诱导的凋亡。然而，发挥这种活性的ASK1-MAP激酶级联的效应分子尚未完全确定。在此，我们确定癌蛋白18（Op18）/stathmin是ASK1-p38级联反应的潜在靶点。通过双向电泳，发现组成活性ASK1（ASK1DeltaN）在PC12细胞中的表达增加了Op18/stathmin的磷酸化。SB203580处理减弱了Op18/stathmin磷酸化的ASK1依赖性增加，表明p38alpha和/或p38beta有助于Op18/statihmin的磷酸化。我们一致发现，p38的所有四种亚型在体外主要在丝氨酸25处直接磷酸化Op18/stathmin。结合定量RT-PCR数据表明p38alpha是PC12细胞中主要表达的亚型，ASK1诱导的Op18/stathmin磷酸化似乎主要通过这些细胞中的p38alfa介导。鉴于Op18/stathmin的微管建立活性由其磷酸化调节，ASK1-p38级联可能通过Op18/statihmin调节微管动力学。
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