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.2005年4月29日;280(17):17027-37.
doi:10.1074/jbc。M501344200。 Epub 2005年2月25日。

Vinexinβ与维甲酸受体γ(RARgamma)的非磷酸化AF-1结构域相互作用并抑制RARgama介导的转录

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Vinexinβ与维甲酸受体γ(RARgamma)的非磷酸化AF-1结构域相互作用并抑制RARgama介导的转录

盖坦布尔等。 生物化学杂志. .
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摘要

核视黄酸受体(RAR)是一种配体依赖性转录因子,调节视黄酸靶基因的表达。尽管RAR磷酸化在其N末端结构域中的重要性已明确确立,但受体磷酸化依赖性转录活性的潜在机制尚未阐明。在这里,使用酵母双杂交系统,我们报道了vinexinβ作为一种新的辅因子的分离,它与RARgamma同种型的N-末端a/B结构域相互作用。Vinexin beta是一种与细胞骨架相关的多SH3基序蛋白,也存在于细胞核中。我们证明,长春素β与细胞核中的RARgamma共定位,并与RARgama的AF-1结构域的非磷酸化形式相互作用。我们还表明,这种相互作用在AF-1结构域磷酸化时被阻止。利用F9细胞通过RNA干扰稳定地过度表达vinexinβ或vinexin敲除,我们证明vinexin beta是RARgamma介导转录的抑制剂。我们提出了一个模型,其中AF-1结构域的磷酸化通过触发vinexinβ的解离来控制RARgamma介导的转录。

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