跳到主页内容
美国国旗

美国政府的官方网站

Dot政府

政府意味着它是官方的。
联邦政府网站通常以.gov或.mil结尾。之前分享敏感信息,确保你在联邦政府政府网站。

Https系统

该站点是安全的。
这个https(https)://确保您连接到官方网站,并且您提供的任何信息都是加密的并安全传输。

访问密钥 NCBI主页 MyNCBI主页 主要内容 主导航
.2004年5月28日;279(22):23463-71.
doi:10.1074/jbc。M402325200。 Epub 2004年3月21日。

NH2-末端WD/EPF基序在哺乳动物Hsp27磷酸化激活保护功能中的重要作用

附属公司
免费文章

NH2末端WD/EPF基序在哺乳动物Hsp27磷酸化激活保护功能中的重要作用

吉米·雷亚尔等。 生物化学杂志. .
免费文章

摘要

轻度热休克后,Hsp27高水平表达,使细胞对后续治疗产生极强的抵抗力。蛋白质的活性在转录水平上受到调节,但也受到磷酸化的调节,磷酸化在应激期间迅速发生,导致700-kDa Hsp27寡聚体分解为二聚体。我们研究了磷酸化和寡聚化调节中国仓鼠Hsp27保护活性的机制。与只需要Ser90磷酸化的低聚物分离相反,Hsp27热保护活性的激活需要Ser90和Ser15的磷酸化。用Ala90代替Ser90阻止了低聚物在应力作用下的解离,这确实导致了保护活性的严重缺陷。然而,分离不是激活蛋白质的充分条件,因为Ala15替代Ser15对蛋白质的寡聚体组织几乎没有影响,也产生了一种非活性蛋白质。对NH2末端短缺失突变体的分析表明,Hsp27 WD/EPF或PF-rich结构域对于保护、维持寡聚体结构和蛋白质的体外伴侣活性至关重要。根据基于小麦Hsp16.9晶体结构的Hsp27三维模型,我们提出哺乳动物Hsp27的保守WD/EPF基序介导了与蛋白质α-晶体蛋白结构域亲水表面的重要分子内相互作用。这些相互作用被Ser90磷酸化破坏,使基序在附近Ser15的额外磷酸化后自由与异源分子靶点相互作用。

PubMed免责声明

类似文章

引用人

  • Junin病毒进入后激活p38 MAPK和HSP27。
    Fitzpatrick CJ、Mudhasani RR、Altamura LA、Campbell CE、Tran JP、Beitzel BF、Narayanan A、de LA Fuente CL、Kehn-Hall K、Smith JM、Schmaljohn CS、Garrison AR。 Fitzpatrick CJ等人。 前细胞感染微生物。2022年4月7日;12:798978. doi:10.3389/fcimb2022.798978。eCollection 2022年。 前细胞感染微生物。2022 PMID:35463647 免费PMC文章。
  • Hsp27在化疗耐药中的作用。
    Lampros M、Vlachos N、Voulgaris S、Alexiou GA。 Lampros M等人。 生物医学。2022年4月14日;10(4):897. doi:10.3390/生物医学10040897。 生物医学。2022 PMID:35453647 免费PMC文章。 审查。
  • 了解热休克蛋白27在神经变性发展中的作用。
    Holguin BA、Hildenbrand ZL、Bernal RA。 Holguin BA等人。 前摩尔神经科学。2022年3月30日;15:868089. doi:10.3389/fnmol.2022.868089。eCollection 2022年。 前摩尔神经科学。2022 PMID:35431800 免费PMC文章。 审查。
  • 癌症中的小分子热休克蛋白:癌症治疗的功能和治疗潜力。
    熊J,李毅,谭X,傅L。 熊杰等。 国际分子科学杂志。2020年9月10日;21(18):6611. doi:10.3390/ijms21186611。 国际分子科学杂志。2020 PMID:32927696 免费PMC文章。 审查。
  • 牛犊外周血单个核细胞热休克蛋白基因表达与热应激的关系。
    Kim WS、Ghassemi Nejad J、Roh SG、Lee HG。 Kim WS等人。 动物(巴塞尔)。2020年5月21日;10(5):895. doi:10.3390/ani10050895。 动物(巴塞尔)。2020 PMID:32455563 免费PMC文章。

出版物类型

物质

LinkOut-更多资源