Sumo1 conjugates mitochondrial substrates and participates in mitochondrial fission

doi:10.1016/j.cub.2004.02.004

比较研究

.2004年2月17日；14(4):340-5.

doi:10.1016/j.cub.2004.02.004。

Sumo1结合线粒体底物并参与线粒体分裂

兹德娜·哈德¹, 鲁道夫·祖尼诺, 海蒂·麦克布莱德

附属公司

PMID： 14972687
内政部： 10.1016/j.cub.2004.02.004

免费文章

比较研究

Sumo1结合线粒体底物并参与线粒体分裂

兹德娜·哈德等。当前生物. 2004.

免费文章

.2004年2月17日；14(4):340-5.

doi:10.1016/j.cub.2004.02.004。

作者

兹德娜·哈德¹, 鲁道夫·祖尼诺, 海蒂·麦克布莱德

附属

¹渥太华大学心脏研究所，加拿大安大略省渥太华市鲁斯金街40号H445室，K1Y 4W7。

PMID： 14972687
内政部： 10.1016/j.cub.2004.02.004

摘要

线粒体分裂需要进化上保守的动力蛋白相关蛋白（DRP1），该蛋白从细胞质募集到线粒体外膜，以协调膜断裂。目前，DRP1在线粒体上的募集和组装机制尚不清楚。在此，我们将Ubc9和Sumo1鉴定为特异性DRP1相互作用蛋白，并证明DRP1是Sumo1底物。此外，在线粒体级分中观察到数量惊人的Sumo1缀合物，这表明sumoyalization是一种常见的线粒体修饰。视频显微镜显示，YFP:Sumo1经常出现在线粒体分裂的部位，并与碎片线粒体的尖端紧密相连。与此一致，荧光显微镜显示，部分细胞溶质总YFP:Samo1与内源性线粒体DRP1共定位。最后，瞬时转染Sumo1显著增加线粒体碎片水平。对内源性DRP1水平的分析表明，Sumo1的过表达特异性地保护DRP1不被降解，从而产生更稳定、更活跃的DRP1库，这至少部分解释了过度断裂。总之，这些数据是首次确定Sumo1在线粒体上的功能，并表明Sumo1参与线粒体裂变的新作用。

PubMed免责声明

类似文章

SUMO蛋白酶SENP5是维持线粒体形态和功能所必需的。
Zunino R、Schauss A、Rippstein P、Andrade-Navarro M、McBride HM。 Zunino R等人。细胞科学杂志。2007年4月1日；120（第7部分）：1178-88。doi:10.1242/jcs.03418。Epub 2007年3月6日。细胞科学杂志。2007 PMID：17341580
人类精子中的SUMO1：新靶点、在运动和形态中的作用以及与DNA损伤的关系。
Marchiani S、Tamburino L、Ricci B、Nosi D、Cambi M、Piomboni P、Belmonte G、Forti G、Muratori M、Baldi E。 Marchiani S等人。繁殖。2014年11月；148(5):453-67. doi:10.1530/REP-14-0173。Epub 2014年8月12日。繁殖。2014 PMID：25118297
Bax/Bak在凋亡细胞死亡过程中促进DRP1的sumoylation及其与线粒体的稳定联系。
Wasiak S、Zunino R、McBride HM。 Wasiak S等人。细胞生物学杂志。2007年5月7日；177(3):439-50. doi:10.1083/jcb.200610042。Epub 2007年4月30日。细胞生物学杂志。2007 PMID：17470634 免费PMC文章。
Akt的SUMO修饰通过Ubc9和SUMO1的Akt磷酸化调节全局SUMO酸化和底物SUMO化特异性。
Lin CH、Liu SY、Lee EH。 Lin CH等人。致癌物。2016年2月4日；35(5):595-607. doi:10.1038/onc.2015.115。Epub 2015年4月13日。致癌物。2016 PMID：25867063
缺血性神经元死亡中的Drp1：一个不寻常的怀疑。
Pradeep H、Sharma B、Rajanikant GK。 Pradeep H等人。当前医学化学。2014年；21(19):2183-9. doi:10.2174/0929867321666131228203513。当前医学化学。2014 PMID：24372214 审查。

查看所有类似文章

引用人

利用转基因细胞系鉴定细胞周期特异性蛋白磷酸酶1（PP1）底物。
Kommer DC、Stamatiou K、Vagnarelli P。 Kommer DC等人。方法分子生物学。2024;2740:37-61. doi:10.1007/978-1-0716-3557-5_3。方法分子生物学。2024 PMID：38393468
ULP-2 SUMO蛋白酶调节UPR^公吨以及秀丽隐杆线虫的线粒体稳态。
Michaeli L、Spector E、Haessler S、Carvalho CA、Grobe H、Abu-Shach UB、Zinger H、Conradt B、Broday L。 Michaeli L等人。《自由基生物医药》，2024年3月；214:19-27. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2024.01.50。Epub 2024年1月30日。《自由基生物医药》2024。 PMID：38301974 免费PMC文章。
动态SUMO化变化及其在APOE4小鼠衰老中的潜在作用。
Xu Y，Cai W，Sang S，Cheng X，Jin B，Zhao X，Zhong C。徐毅等。生物医学。2023年12月20日；12(1):16. doi:10.3390/生物医学12010016。生物医学。2023 PMID：38275378 免费PMC文章。
DRP1：在癌细胞中线粒体动力学失调和细胞信号传导改变的十字路口。
Adhikary A、Mukherjee A、Banerjee R、Nagotu S。 Adhikary A等人。 ACS欧米茄。2023年11月17日；8（48）：45208-45223。doi:10.1021/acsomega.3c06547。eCollection 2023年12月5日。 ACS欧米茄。2023 PMID：38075775 免费PMC文章。审查。
线粒体动力学和胰岛素分泌。
Kabra UD、Jastroch M。 Kabra UD等人。国际分子科学杂志。2023年9月7日；24(18):13782. doi:10.3390/ijms241813782。国际分子科学杂志。2023 PMID：37762083 免费PMC文章。审查。

查看所有“被引用”文章

出版物类型

行动
行动

物质

行动
行动
行动

LinkOut-更多资源

全文源
- 爱思唯尔科学
其他
- NCI CPTAC分析门户

将引文保存到文件

电子邮件引文

添加到集合

添加到我的书目

您保存的搜索

为外部引文管理软件创建文件

您的RSS源

Sumo1结合线粒体底物并参与线粒体分裂

附属

Sumo1结合线粒体底物并参与线粒体分裂

作者

附属

摘要

类似文章

引用人

出版物类型

MeSH术语

物质

LinkOut-更多资源

全文源

其他