Oxidative protein folding in eukaryotes: mechanisms and consequences

doi:10.1083/jcb.200311055

审查

.2004年2月2日；164(3):341-6.

doi:10.1083/jcb.200311055。

真核生物中的氧化蛋白折叠：机制和结果

本杰明·P·图¹, 乔纳森·魏斯曼

附属公司

PMID： 14757749
预防性维修识别码： PMC2172237型
内政部： 10.1083/jcb.200311055

审查

真核生物中的氧化蛋白折叠：机制和后果

本杰明·P·图等。 J细胞生物学. 2004.

.2004年2月2日；164(3):341-6.

doi:10.1083/jcb.200311055。

作者

本杰明·P·图¹, 乔纳森·魏斯曼

附属

¹美国加利福尼亚大学细胞和分子药理学系霍华德·休斯医学研究所，旧金山，94143。

PMID： 14757749
预防性维修识别码： PMC2172237型
内政部： 10.1083/jcb.200311055

摘要

内质网（ER）为氧化蛋白折叠提供了高度优化的环境。现在清楚的是，二硫键的形成不是依赖谷胱甘肽等小分子氧化剂，而是由涉及Ero1（一种新型保守的FAD依赖酶）和蛋白质二硫键异构酶（PDI）的蛋白质继电器驱动的；Ero1被分子氧氧化，进而作为PDI的特定氧化剂，PDI直接氧化折叠蛋白中的二硫键。虽然为二硫键的形成提供了强大的驱动力，但使用分子氧作为终端电子受体可以通过产生活性氧物种和氧化谷胱甘肽导致氧化应激。Ero1p如何区分许多不同的PDI相关蛋白，以及细胞如何将Ero1氧化损伤的影响降至最低，这仍然是一个重要的未决问题。

PubMed免责声明

数字

**图1。**
**酵母ER中氧化蛋白折叠的示意图模型。**ER中二硫键的形成是由Ero1p驱动的。结合FAD的Ero1p氧化PDI，PDI随后直接氧化折叠蛋白。然后，结合FAD的Ero1p将电子传递给分子氧，可能导致ROS的产生。在胞浆中合成的FAD可以很容易地进入内质网腔并刺激Ero1p的活性。二硫化物异构化和还原可以由PDI、Eug1p、Mpd1p、Mpd2p或Eps1p的四种同源物中的一些进行，此外PDI本身也可以进行。还原型谷胱甘肽（GSH）也可能有助于二硫化物的还原，从而产生氧化型谷胱甘酮（GSSG）。

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