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.2004年2月27日;279(9):7566-75.
doi:10.1074/jbc。M310684200。 Epub 2003年12月8日。

体内热应激期间与一个小的热休克蛋白相关的蛋白质的一致性表明,这些伴侣保护广泛的细胞功能

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体内热应激期间与一个小的热休克蛋白相关的蛋白质的一致性表明,这些伴侣保护广泛的细胞功能

埃曼·巴沙等。 生物化学杂志. .
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摘要

小热休克蛋白(sHSPs)是一类普遍存在的ATP非依赖性伴侣,被认为可以防止不可逆的蛋白质聚集,并与ATP依赖性伴侣合作促进随后的蛋白质复性。虽然体外对sHSP伴侣活性进行了广泛研究,但要了解sHSP功能的机制,需要鉴定体内作为sHSP底物的蛋白质。我们使用免疫沉淀和亲和色谱法回收了42种蛋白质,这些蛋白质在热处理过程中在体内与聚囊藻Hsp16.6特异性相互作用。这些蛋白质都可以通过DnaK和协同伴侣的ATP依赖性活性从Hsp16.6中释放出来,并且不耐热。通过质谱鉴定了13种推测的底物蛋白,揭示了sHSPs保护转录、翻译、细胞信号传递和次级代谢等多种细胞功能的潜力。其中一种假定的底物丝氨酸酯酶被纯化,并直接测试与纯化的Hsp16.6的相互作用。Hsp16.6以热依赖方式有效地与丝氨酸酯酶形成可溶性复合物,从而防止形成不溶性丝氨酸酯酶聚集体。这些数据为深入了解天然sHSP底物的特性提供了关键的见解,并为sHSP功能的伴侣模型提供了体内支持。

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