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.2003年12月5日;278(49):48898-902.
doi:10.1074/jbc。M305488200。 Epub 2003年9月23日。

蛋白肉豆蔻酰化直接参与肉豆蔻酰化丙氨酸-富C激酶底物(MARCKS)-钙调蛋白相互作用

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蛋白肉豆蔻酰化直接参与肉豆蔻酰化丙氨酸-富C激酶底物(MARCKS)-钙调蛋白相互作用

马莫鲁·松原等人。 生物化学杂志. .
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摘要

MARCKS是蛋白激酶C的主要体内底物,以磷酸化、肉豆蔻酰化和钙调素依赖的方式与质膜相互作用。虽然我们之前观察到肉豆蔻酰化和非肉豆蔻蔻酰化MARCKS蛋白在钙调素-琼脂糖色谱中的行为不同,但肉豆蔻酰化蛋白在MARCKS-钙调素相互作用中的作用仍有待阐明。在这里,我们证明肉豆蔻酰部分和N末端蛋白质结构域直接参与MARCKS-钙调蛋白相互作用。豆蔻酰化和非豆蔻酰基化重组MARCKS在低离子强度下与钙调素琼脂糖结合,但只有前者在高离子强度下保持亲和力。用丹磺酰(5-二甲氨基萘-1-磺酰基)-钙调蛋白进行定量分析,结果表明肉豆蔻酰化MARCKS的亲和力高于非肉豆蔻酰基化蛋白。此外,基于N-末端序列的合成肽仅在肉豆蔻酰化时与钙调蛋白结合。只有N末端肽而不是典型的钙调素结合域显示出离子强度无关的钙调蛋白结合。一项突变研究表明,N末端蛋白质结构域中的正电荷在结合中的重要性。

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