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比较研究
.1992年5月22日;256(5060):1199-202.
doi:10.1126/science.256.5060.1199。

钙-钙调蛋白依赖性蛋白激酶捕获钙调蛋白

附属公司
比较研究

钙-钙调蛋白依赖性蛋白激酶捕获钙调蛋白

T迈耶等。 科学类. .

摘要

多功能钙-钙调蛋白依赖性蛋白激酶(CaM激酶)将细胞内钙的瞬时升高转化为目标蛋白磷酸化状态和活性的变化。通过荧光发射各向异性,测量了CaM激酶对丹磺化钙调素的亲和力,发现在蛋白质286位的苏氨酸自磷酸化后,其亲和力增加了1000倍。自磷酸化显著减缓结合钙-钙调蛋白的释放;释放时间从不到一秒增加到几百秒。本质上,钙调素是通过自身磷酸化捕获的。在位置286处的苏氨酸被非磷酸化氨基酸取代的定点突变中,亲和力没有发生变化。这些实验证明存在一种新的状态,即钙调素与钙调素激酶结合,即使钙的浓度是基础的。钙调素捕捉提供钙瞬变的分子增强作用,并可检测其频率。

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