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.2003年8月15日;278(33):31033-42.
doi:10.1074/jbc。M303587200。 Epub 2003年6月4日。

与小分子Hsps结合的底物的复性依赖于ClpB/DnaK最有效地介导的解聚反应

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与小分子Hsps结合的底物的复性依赖于ClpB/DnaK最有效地介导的解聚反应

阿克塞尔·莫克等。 生物化学杂志. .
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摘要

小分子热休克蛋白(sHsps)是普遍存在的分子伴侣,在体外结合变性蛋白,从而促进ATP-依赖性伴侣的后续重折叠。这种重新折叠过程的机械基础还没有明确界定。我们证明,与各种来源的sHsps络合的底物不会自发释放。sHsp结合底物的解离和重折叠依赖于由DnaK系统介导的解聚反应,或者更有效地说,由ClpB/DnaK介导。虽然DnaK系统单独用于小的可溶性sHsp/底物复合物,但ClpB/DnaK介导的蛋白质重折叠对于含有sHsps的大的不溶性蛋白质聚集体最快。这种情况反映了体内的情况,在热应激期间,sHsps通常与不溶性蛋白质相关。因此,我们认为sHsp在细胞蛋白质质量控制中的作用是促进DnaK或ClpB/DnaK对严重热应激形成的聚集蛋白质的快速再溶解。

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