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.2003年5月16日;278(20):18015-21.
doi:10.1074/jbc。M301640200。 Epub 2003年3月12日。

小分子热休克蛋白与去折叠蛋白相互作用的分析

附属公司
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小分子热休克蛋白与去折叠蛋白相互作用的分析

Thusnelda Stromer公司等。 生物化学杂志. .
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摘要

普遍存在的小分子热休克蛋白(sHsps)是一种有效的分子伴侣,与非天然蛋白相互作用,阻止其聚集,并支持随后的重折叠。目前尚未检测到明显的底物特异性。sHsps的一个显著特征是它们与非天然蛋白质形成大的复合物。在这里,我们使用了几种已建立的模型伴侣底物,包括柠檬酸合成酶、α-葡萄糖苷酶、硫丹酸盐和胰岛素,并分析了它们在热展开时与小鼠Hsp25和酵母Hsp26的相互作用。这两个sHsps的激活模式不同。与Hsp25相比,Hsp26经历了与温度相关的解离,这是有效底物结合所必需的。我们的分析表明,Hsp25和Hsp26与非天然蛋白质的反应方式类似。对于所研究的所有底物,形成了具有规定尺寸和形状的复合物。有趣的是,几种不同的非天然蛋白质可以并入特定的sHsp-底物复合物中。第一个底物蛋白结合似乎决定了复杂的形态。因此,尽管四元结构和激活模式不同,但形成大而均匀的sHsp-底物复合物似乎是sHsps的一个普遍特征,并且这种独特的伴侣机制在酵母到哺乳动物之间是保守的。

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