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.2002年4月;61(4):759-67.
doi:10.1124/mol.61.4.759。

新型“非激酶”佛波酯受体:C1结构域连接

附属公司
审查

新型“非激酶”佛波酯受体:C1结构域连接

马塞洛·G·卡扎尼茨. 分子药理学. 2002年4月.

勘误表in

  • 分子药理学2002年5月;61(5):1265

摘要

近年来,我们对佛波酯肿瘤促进剂受体和第二信使二酰基甘油(DAG)受体的药理学和生物学研究取得了很大进展。蛋白激酶C(PKC)是佛波酯的唯一受体的传统观点受到了挑战,因为发现了与PKC无关的蛋白质,它们以高亲和力结合佛波酯,这表明DAG激活的信号通路高度复杂。这些新的“非激酶”佛波酯受体包括嵌合体(Rac GTPase激活蛋白家族)、RasGRPs(Ras/Rap1的交换因子)和Munc13亚型(参与胞吐的支架蛋白)。在所有情况下,佛波酯结合都发生在这些蛋白质中的单个C1结构域,与PKC同工酶一样,配体结合是磷脂依赖性事件。此外,新型佛波酯受体也会受到佛波酯的亚细胞再分配或“易位”,导致它们与不同的效应分子和/或调节分子结合。显然,在细胞模型中使用佛波酯作为PKC的特定激活剂是值得怀疑的。因此,需要采用替代的药理学和分子方法来分析每种受体类别作为佛波酯/DAG反应介质的参与情况。

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