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.2001年12月7日;276(49):45791-9.
doi:10.1074/jbc。M105931200。 Epub 2001年10月2日。

多肽复合物抑制热休克因子1转录活性机制的证据

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多肽复合物抑制热休克因子1转录活性机制的证据

Y Guo先生等。 生物化学杂志. .
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摘要

在没有应激的情况下,人热休克因子1(hHSF1)处于非激活状态。hHSF1多肽与Hsp90呈动态杂合,不能特异性结合DNA。当细胞受到压力时,异种复合物组装被破坏。未结合的hHSF1同源三聚体化,获得DNA结合活性,并集中在细胞核中,但仍保持转录活性。随后的反应将这种无活性的三聚形式转化为活性的超磷酸化转录因子。应激事件发生后,hHSF1失活并最终恢复到未激活状态。本文提供的证据表明,三聚体hHSF1有通过其调节域与Hsp90-免疫球蛋白23复合物动态关联的倾向。这种杂合物的形成会抑制三聚体hHSF1的转录活性。应激修饰蛋白有效地与三聚体hHSF1竞争Hsp90-免疫球蛋白23复合物,抵消异质复合物的组装和hHSF1转录活性的抑制。这种抑制机制可能是对压力的成比例转录反应所必需的。杂环复合物的形成也可以代表使hHSF1返回其未活化形式的第一步。

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