引用人

• 通过全长蛋白的不同构象调节激酶PDK1的底物特异性。

  Sacerdoti M、Gross LZF、Riley AM、Zehnder K、Ghode A、Klinke S、Anand GS、Paris K、Winkel A、Herbrand AK、Godage HY、Cozier GE、SüßE、Schulze JO、Pastor-Flores D、Bollini M、Cappellari MV、Svergun D、Gräwert MA、Aramendia PF、Leroux AE、Potter BVL、Camacho CJ、Biondi RM。 Sacerdoti M等人。 科学信号。2023年6月13日；16（789）：第3184页。doi:10.1126/scisignal.add3184。Epub 2023年6月13日。 科学信号。2023 采购管理信息：37311034 免费PMC文章。
• 同一硬币的两面：癌症和神经退行性变中的蛋白激酶Cγ。

  Pilo CA、Newton AC。 Pilo CA等人。 前细胞发育生物学。2022年6月21日；10:929510. doi:10.3389/fcell.2022.929510。eCollection 2022年。 前细胞发育生物学。2022 采购管理信息：35800893 免费PMC文章。 审查。
• 单分子研究揭示了主激酶PDK1、AKT1和PKC之间的调节相互作用。

  Gordon MT、Ziemba BP、Falke JJ。 Gordon MT等人。 《生物物理杂志》2021年12月21日；120(24):5657-5673. doi:10.1016/j.bpj.2021.1015。Epub 2021年10月19日。 《生物物理学杂志》2021。 采购管理信息：34673053 免费PMC文章。
• mTORC2通过磷酸化保守的TOR相互作用基序控制PKC和Akt的活性。

  Baffi TR、Lordén G、Wozniak JM、Feichtner A、Yeung W、Kornev AP、King CC、Del Rio JC、Limaye AJ、Bogomolovas J、Gould CM、Chen J、Kennedy EJ、Kannan n、Gonzalez DJ、Stefan E、Taylor SS、Newton AC。 Baffi TR等人。 科学信号。2021年4月13日；14（678）：eabe4509。doi:10.1126/scisignal.abe4509。 科学信号。2021 采购管理信息：33850054 免费PMC文章。
• 蛋白质激酶和由甲酰肽受体2信号调节的磷酸酶中的磷酸化位点。

  Annunziata MC、Parisi M、Esposito G、Fabbrocini G、Ammendola R、Cattaneo F。 Annunziata MC等人。 国际分子科学杂志。2020年5月27日；21(11):3818. doi:10.3390/ijms2113818。 国际分子科学杂志。2020 采购管理信息：32471307 免费PMC文章。 审查。