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.2000年11月10日;484(3):217-23.
doi:10.1016/s0014-5793(00)02162-1。

进一步证明3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶-1(PDK1)对蛋白激酶C(PKC)亚型的稳定性和磷酸化是必需的

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进一步证明3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶-1(PDK1)对蛋白激酶C(PKC)亚型的稳定性和磷酸化是必需的

巴伦德拉等。 FEBS信函. .
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摘要

蛋白激酶C(PKC)超家族的多位点磷酸化在这些酶的调节中起着重要作用。激活所有PKC亚型所需的关键磷酸化位点之一位于激酶结构域的T环。最近的体外和转染实验表明,该残基的磷酸化可由3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶-1(PDK1)介导。在本研究中,我们证明,与对照胚胎干细胞(PDK1+/+细胞)相比,在缺乏PDK1(PDK1-/-细胞)的胚胎干细胞中,内源性表达的PKCalpha、PKCbetaI、PKCgamma、PKCδ、PKCepsilon和PKC相关激酶-1(PRK1)的胞内水平显著降低。PDK1-/-ES细胞中PKCzeta和PRK2蛋白的水平仅适度降低。我们证明,与PKCzeta表达的PDK1+/+ES细胞相比,缺乏PDK1的ES细胞中的PKCzetaT环残基没有磷酸化。这为PKCzeta是PDK1的生理底物提供了第一个遗传证据。相反,PRK2在PDK1-/-细胞的T环处仍部分磷酸化,这表明在该残基处存在PDK1诱导的PRK2磷酸化机制。

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