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.2000年11月3日；275(44):34592-6.
doi:10.1074/jbc。M005285200。

未成熟低磷酸化蛋白激酶cepsilon与锚定蛋白CG-NAP的关联

M高桥 1, H穆凯, K Oishi公司, T Isagawa公司, 小野洋子
附属公司
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未成熟低磷酸化蛋白激酶cepsilon与锚定蛋白CG-NAP的关联

M高桥等。 生物化学杂志. .
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摘要

蛋白激酶C（PKC）家族需要自身磷酸化才能对第二信使作出反应。磷酸化在PKC活性中的作用一直备受关注；然而，尚不清楚这种修饰在细胞中的什么地方发生。本研究检测锚定蛋白是否参与PKC磷酸化的调节。大鼠脑提取物中以及COS7细胞中表达的一定数量的PKCε与内源性锚定蛋白CG-NAP（中心体和高尔基体定位PKN相关蛋白）相关。脉冲追踪实验表明，相关的PKCε是处于低磷酸化状态的未成熟物种。体外结合研究证实，非磷酸化或低磷酸化的PKCε通过其催化域直接与CG-NAP结合，而磷酸化程度足够的PKC epsilon则没有。位于Thr-566或Ser-729到Ala的潜在磷酸化位点的PKCε突变体几乎没有催化活性，与高尔基体/中心体区域的CG-NAP相关并共同定位。另一方面，Thr-566的野生型和磷酸化修饰突变体主要分布在胞浆中，代表第二信使依赖性催化活化。这些结果表明，CG-NAP在成熟过程中在高尔基体/中心体区域锚定低磷酸化PKCepsilon，并作为磷酸化反应的支架。

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