The regulation of AMP-activated protein kinase by phosphorylation

.2000年2月1日；345第3部分（第3部分）：437-43。

磷酸化对AMP活化蛋白激酶的调节

S C施坦¹, A伍兹, N A琼斯, M D戴维森, D卡林

附属公司

PMID： 10642499
预防性维修识别码：项目经理1220775

磷酸化对AMP活化蛋白激酶的调节

S C施坦等。生物化学杂志. 2000.

.2000年2月1日；345第3部分（第3部分）：437-43。

作者

S C施坦¹, A伍兹, N A琼斯, M D戴维森, D卡林

附属

¹英国伦敦W12 0NN杜坎路哈默史密斯医院帝国医学院MRC临床科学中心细胞应激小组。

PMID： 10642499
预防性维修识别码：项目经理1220775

摘要

AMP-activated protein kinase（AMPK）级联被细胞内AMP/ATP比率的增加激活。AMPK由AMP和可逆磷酸化进行变构调节。AMPK催化亚基（α）内的苏氨酸-172（Thr（172））被鉴定为体外被AMP-activated protein kinase kinase（AMPKK）磷酸化的主要位点。我们使用定点突变研究了Thr（172）磷酸化对AMPK活性的作用。将Thr（172）突变为α1或α2中的天冬氨酸残基（T172D）导致激酶复合物的活性约为相应野生型复合物的50%。蛋白磷酸酶处理后，野生型AMPK的活性下降了90%以上，而T172D突变复合体的活性仅下降了10-15%。Thr（172）突变为丙氨酸残基（T172A）几乎完全消除了激酶活性。这些结果表明，Thr（172）的磷酸化是AMPKK激活的主要原因，但也涉及其他位点。为了支持这一点，我们已经证明AMPKK磷酸化了α亚基上的至少两个其他位点和β亚基上一个位点。此外，我们提供证据表明，Thr（172）的磷酸化可能与AMPK复合物对AMP的敏感性有关。

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