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.1999年7月至9月;16(3):217-35.
doi:10.1080/096876899294544。

两性蛋白质:可逆膜相互作用的调节(综述)

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两性蛋白质:可逆膜相互作用的调节(综述)

J E约翰逊等。 分子生物学. 1999年7月至次年12月.

摘要

Src激酶、Ras-guanine核苷酸交换因子、胞苷酰基转移酶、蛋白激酶C、磷脂酶C、小病毒素和DnaA蛋白有什么共同点?这些蛋白质是两向性的,也就是说,它们与膜脂的结合较弱(可逆),这个过程调节它们的功能。在细胞膜产生的信号转导中起作用的蛋白质通常受两性性调节。在这篇综述中,描述了两亲性蛋白与膜结合并调节其膜亲和力的策略。描述了最近解决的特定脂质结合囊的结构,以及两亲性α-螺旋基序。控制膜亲和力的调节开关包括膜脂组成的调节,以及通过配体结合、磷酸化或酰化修饰蛋白质本身。膜结合如何调节蛋白质的功能?讨论了两种机制:(1)用底物、激活物或下游靶点定位,(2)通过构象开关激活蛋白质。本文还讨论了靶向结合的细胞膜的特异性问题。

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