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.1999年10月1日；274(40):28575-83.
doi:10.1074/jbc.274.40.28575。

识别整合素β（3）亚单位中与配体后结合功能的NPLY调控基序不同的塔利班结合位点。talin n末端头部结构域与β（3）细胞质尾部的膜近端区域相互作用

S帕蒂尔 1, 杰萨达扬马塔, J D Wencel制动器, W Wang女士, 我Knezevic, 南林
附属机构
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识别整合素β（3）亚单位中与配体后结合功能的NPLY调控基序不同的塔利班结合位点。talin n末端头部结构域与β（3）细胞质尾部的膜近端区域相互作用

S帕蒂尔等。 生物化学杂志. .
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摘要

血小板聚集后，整合素α（IIb）β（3）与血小板细胞骨架相关。保守的NPLY序列代表了β（3）细胞质尾部的一个潜在的β-转基序，并被认为是介导β-（3）整合素与talin的相互作用。在本研究中，我们在整合素β（3）亚基中进行了双突变（N744Q/P745A），以测试这种β-转向基序的功能意义。用编码突变β（3）和野生型α（IIb）的cDNA构建物共同转染中国仓鼠卵巢细胞。表达野生型（A5）或突变型（D4）α（IIb）β（3）的细胞粘附纤维蛋白原；然而，与对照A5细胞相反，粘附的D4细胞未能扩散、形成局部粘连或启动蛋白酪氨酸磷酸化。为了研究NPLY基序在talin结合中的作用，我们在固相结合分析中检测了突变体α（IIb）β（3）与talin相互作用的能力。通过RGD亲和层析纯化的野生型和突变型α（IIb）β（3）与固定化talin的结合程度相似。此外，纯化的talin未能与包含AKWDTANNPLYK序列的肽相互作用，这表明整合素β（3）亚基中的talin结合域不位于NPLY基序中。相反，观察到塔利班与含有β（3）细胞质尾部膜近端HDRKEFAKFEEERARAK序列的肽的特异性结合，并且这种相互作用被塔利班的47-kDa N末端头部结构域（rTalin-N）对应的重组蛋白片段阻断。此外，RGD亲和纯化血小板α（IIb）β（3）与固定化rTalin-N结合的剂量依赖性，表明整合素结合位点存在于talin N末端头部结构域。总之，这些研究表明，NPLYβ-转基序以独立于塔利班相互作用的方式调节α（IIb）β（3）的配体后结合功能。此外，talin通过其N末端头部结构域与β（3）细胞质尾部的膜近端序列结合。

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