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.1999年5月21日;274(21):15101-9.
doi:10.1074/jbc.274.21.15101。

蛋白激酶Cdelta和异质核核糖核蛋白K蛋白的调节相互作用

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蛋白激酶Cdelta和异质核核糖核蛋白K蛋白的调节相互作用

D S Schulery公司等。 生物化学杂志. .
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摘要

异质核核糖核蛋白(hnRNP)K蛋白招募了多种参与信号转导、转录、RNA处理和翻译的分子伴侣。K蛋白在体内和体外通过诱导激酶磷酸化,并含有蛋白激酶C(PKC)磷酸化的几个潜在位点。在本研究中,我们发现K蛋白在体外被PKCdelta和其他PKC磷酸化。缺失分析和定点突变表明Ser302是体外PKCdelta磷酸化的主要K蛋白位点。该残基位于一个短氨基酸片段的中间,该片段将SH3-结合域的两个簇分开。Ser302的突变降低了佛波醇12-肉豆蔻酸酯13-乙酸盐处理的COS细胞中外源表达的K蛋白的磷酸化水平,这表明Ser302也是体内PKC介导的磷酸化的位点。在体外,PKCdelta通过高度交互的KI结构域结合K蛋白,这是一种被多(C)RNA阻断的相互作用。Ser302的突变并没有改变体外K蛋白-PKCdelta的相互作用,这表明仅磷酸化这个残基不足以改变这种相互作用。相反,酪氨酸残基上的K蛋白磷酸化大大增加了体外和体内PKCdelta与K蛋白的结合。PKCdelta结合和磷酸化K蛋白的能力不仅可以改变K蛋白本身的活性,而且K蛋白还可以桥接PKCdelda与其他K蛋白分子伴侣,从而促进分子间的相互作用。PKCdelta-K蛋白相互作用的调节性质可能有助于满足细胞在活性转录、RNA加工和翻译位点的需求,以应对细胞外环境的变化。

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