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.1999年4月30日;274(18):12555-66.
doi:10.1074/jbc.274.18.1255。

核点蛋白sp100,二聚化、亚细胞定位和小泛素样修饰所需结构域的表征

附属公司
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核点蛋白sp100,二聚化所需结构域的表征,亚细胞定位,以及小泛素样修饰物的修饰

T斯特恩斯多夫等人。 生物化学杂志. .
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摘要

Sp100和早幼粒细胞白血病蛋白(PML)是核结构域的组成部分,称为核点(NDs)或PML小体,两者都被小泛素相关蛋白SUMO-1共价修饰。NDs在自身免疫、病毒感染和急性早幼粒细胞白血病的病因中发挥作用。迄今为止,人们对Sp100蛋白的功能知之甚少。在这里,我们分析了决定其亚细胞定位、二聚和SUMO化的Sp100结构域。绘制了一个功能性核定位信号和一个与Sp100同源二聚体结构域一致的ND靶向区域。与Sp100同源二聚体/ND靶向区相似的序列出现在其他几种蛋白质中,构成一个新的蛋白质基序,称为HSR结构域。SUMO-1共价连接的Sp100蛋白的赖氨酸残基在内被映射,因此可能调节先前描述的HP1蛋白结合位点。提出了蛋白质SUMO化的通用序列。SUMO化严格依赖于功能性核定位信号,但对于核输入或ND靶向来说不是必需的。Sp100的三维结构是通过计算机建模生成的,它支持映射数据并提供有关Sp100结构/功能关系的附加信息。总之,我们的研究表明存在定义明确的Sp100结构域,这些结构域在ND靶向、核导入、核SUMO化和蛋白质相互作用中具有功能。

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