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.1999年3月19日;274(12):7619-22.
doi:10.1074/jbc.274.12.7619。

突变型和野生型人类α-同核蛋白在体外组装成具有不同形态的细长纤维

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突变型和野生型人类α-同核蛋白在体外组装成具有不同形态的细长纤维

B I贾森等。 生物化学杂志. .
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摘要

α-Synuclein是一种可溶性突触前蛋白,在多种神经退行性疾病的细胞内病变中进行病理性重新分配。在这里,我们证明了与家族性帕金森病相关的α-突触核蛋白的野生型和两种突变形式(Ala30->Pro和Ala53->Thr)在确定的体外条件下自聚集并组装成10-19纳米宽的细丝,具有不同的形态。免疫金标记表明,所有这些细丝的中心区域比N末端或C末端区域标记得更牢固,这表明后一个区域埋在细丝内。由于体外生成的α-同核蛋白丝类似于帕金森病标志性病变的真实路易小体的主要超微结构元素,我们认为自聚集的α-同核蛋白是这些丝状病变的主要亚单位蛋白。

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